6-1- Définition

C’est la liaison qui se forme par élimination d’une molécule d’eau entre le groupe amino d’une molécule d’acide α-aminé  et le groupe carboxyle d’une autre molécule d’acide α-aminé. Sa configuration est trans.

La liaison peptidique est le groupe :

6-2- Peptides et protéines

Un dipeptide résulte de la formation d’une liaison peptidique entre deux molécules d’acide α-aminé. Les peptides sont des polypeptides de masse molaire inférieure à 5000g/mol alors que les protéines sont  des polypeptides de masse molaire supérieure à 5000g/mol.

6-3- Réaction entre deux acides α-aminés

Lorsqu’un effectue un mélange équimolaire de deux acides α-aminés  tels que la glycine (Gly) et l’alanine(Ala), on obtient quatre dipeptides différents : Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Ala et Ala-Gly. Il est à noter que des tripeptides et tétrapeptides peuvent aussi se former. La réaction conduisant à Ala-Gly est la suivante :

NB : Pour nommer un dipeptide, on utilise l’abréviation à trois lettres des acides aminés en commençant par l’acide α-aminé  dont le groupe amino est libre ( acide α-aminé  N-terminal ), le symbole de chaque α-aminé  étant séparé de l’autre par un tiret.

6-4- La synthèse sélective d’un dipeptide

On procède par activation des groupes qui réagissent pour former la liaison peptidique et blocage des fonctions qui n’interviennent pas. On procède ainsi :

• Blocage de la fonction amine de l’acide N-terminal en la transformant en amide.
• Activation de la fonction acide carboxylique de l’acide aminé N-terminal en la transformant en chlorure d’acyle.
• Blocage de la fonction acide carboxylique de l’acide aminé C-terminal en la transformant  en ester
• Mélange pour réaction des deux acides α-aminés.
• Régénération des fonctions protégées

Lorsqu’on fait réagir un mélange racémique de valine sur un mélange racémique  de l’alanine dans des conditions telles que le dipeptide Ala-Val  puisse se former, on obtient un mélange de quatre stéréo-isomères.